在蛋白质的一级结构上，变异就是某个、几个氨基酸残基从一种变成了另外一种，如果在多肽的意义上，变异之后与之前区别不大，都是多肽链，不过是氨基酸残基的排列序列发生了少许改变，都算是多肽链，但在二级结构上，就可能构成巨大的变化，比如这个改变若是发生在某个α-螺旋或β-构象的的中间，因而这个α-螺旋或β-构象结构是否被破坏，即是否还能形成α-螺旋或β-构象，如果是不影响这种二级结构的形成，那么这种二级结构与原来的是否在细部特征上还相同，比如α-螺旋的平均半径，一个螺旋上升距离，一个螺旋包合多少个氨基酸等等。此外，从另一个角度来看，一个正常的α-螺旋或一个β-构象，其组成氨基酸残基是随意的，还是有特定限制的，限制是在单个氨基酸的残基的水平上，还是氨基酸残基类型（类别）的水平，这构成了蛋白质变异在二级结构的特性，可能也是窥探蛋白质结构与功能关系秘密的可能路径。