梁栋材院士（1932年5月29日—2026年1月18日）

在北京的实验室里，几克看似普通的白色粉末——胰岛素晶体，即将揭开生命密码的三维秘密。

1966年，一场特殊的科学竞赛悄然展开。英国牛津大学、美国麻省理工学院的实验室里，科学家们竞相攻关同一个目标：测定胰岛素的三维结构。与此同时，在北京中关村的一栋实验楼中，37岁的梁栋材和他的同事们也加入了这场竞赛。

胰岛素，这个当时已知唯一能降低血糖的蛋白质，它的结构之谜吸引着全球结构生物学家。而在这场竞赛中，中国科学家首次站在了与世界顶尖实验室并跑的起跑线上。

01 从数学转战晶体学

1932年，梁栋材出生于广东广州。1951年，他考入中山大学数学系，然而命运的转折发生在1955年。国家选派留学生赴苏联学习前沿科技，梁栋材被选中前往莫斯科大学学习X射线晶体学——一门用X射线“看清”原子在晶体中排列的学科。

这个转变对他来说是巨大的挑战。晶体学需要扎实的物理和化学基础，而梁栋材的数学背景反而成为他独特的优势。在苏联，他师从著名晶体学家什波尔斯基，迅速掌握了晶体结构分析的核心技术。

1960年，梁栋材学成归国，进入中国科学院物理研究所。当时中国在晶体学领域几乎是一片空白，没有现成的计算程序，没有成熟的实验方法。梁栋材与合作单位一起，建立了中国第一个用于晶体结构分析的计算程序库，这成为中国结构生物学研究的“第一块基石”。

02 胰岛素的“结构竞赛”

20世纪60年代中期，胰岛素结构测定成为国际科学界的热点。胰岛素虽然只由51个氨基酸组成，但它的三维结构对理解蛋白质功能至关重要。

当时，英国牛津大学的霍奇金团队（1964年诺贝尔化学奖得主）已经在该领域耕耘多年。1965年，中国科学家在世界上首次人工合成了结晶牛胰岛素，这项成就震惊了国际科学界。接下来的问题自然是：这个人工合成的胰岛素和天然胰岛素结构一样吗？

1967年，国家科委组织了中国胰岛素晶体结构测定协作组，梁栋材是三位负责人之一。他们面对的挑战巨大：当时的计算设备简陋，许多计算需要人工完成；实验设备也相对落后。

梁栋材带领团队采用“多对同晶型置换法”，这是当时测定蛋白质结构的主流方法。简单说，就是在胰岛素晶体中引入重金属原子作为“标记”，通过比较引入重金属前后X射线衍射图案的变化，推算蛋白质中原子的位置。

这个过程异常繁琐。胰岛素晶体对温度、湿度极其敏感，一不小心就会失去衍射能力。团队成员轮流值班，保证晶体始终处于最佳状态。衍射数据收集后，面临的是海量计算。当时中国最快的计算机每秒只能运算几万次，远不如今天普通智能手机的计算能力。

03 突破与遗憾

经过三年艰苦努力，1970年，中国科学家团队成功解析了2.5埃分辨率的胰岛素晶体结构（1埃等于0.1纳米）。这个分辨率意味着他们能够大致看清胰岛素分子中氨基酸链的走向，以及一些重要侧链的位置。

遗憾的是，几乎在同一时期，英国牛津大学团队解析了更高分辨率（2.0埃）的胰岛素结构，并在《自然》杂志上发表了论文。科学竞争如同竞技体育，只有第一，没有第二。

尽管如此，中国团队的工作依然获得了国际同行的尊重。这是中国首次独立完成蛋白质三维结构测定，证明了我国在这一前沿领域具备了与世界对话的能力。更关键的是，通过这项研究，中国培养了一支完整的结构生物学研究队伍。

04 深入研究与新的突破

20世纪80年代，梁栋材将研究方向转向胰岛素结构与功能的关系。胰岛素如何与细胞表面的受体结合？为什么微小的结构变化会导致功能丧失？这些问题驱使他进行更深入的探索。

梁栋材团队发现，胰岛素分子中有一个区域特别灵活，像一条“移动的手臂”，这个区域对胰岛素与受体结合至关重要。当胰岛素浓度变化时，这个区域会发生构象变化，从而调节胰岛素的活性。

这些发现不仅具有理论意义，也对糖尿病治疗有潜在应用价值。基于胰岛素结构信息，科学家可以设计更稳定、更长效的胰岛素类似物，改善糖尿病患者的治疗效果。

与此同时，梁栋材的目光也投向了更广阔的领域。20世纪90年代，他带领团队研究藻类捕光系统——藻胆蛋白色素复合物的三维结构。

藻类能够高效利用光能，秘密就在于这些捕光蛋白复合物。它们像微小的“太阳能电池板”，捕获光能并传递给反应中心。理解这些复合物的结构，不仅有助于揭示光合作用的奥秘，还可能为人工光合作用、新能源开发提供启示。

05 结构基因组学的推动者

20世纪90年代末，随着人类基因组计划的推进，科学界提出了结构基因组学的新概念：不仅要测定基因序列，还要解析基因编码的蛋白质的三维结构。

梁栋材敏锐地意识到这是结构生物学的新方向。1997年，已经65岁的他积极推动中国加入国际结构基因组学计划，并参与了“中国结构基因组学”项目的设计与实施。

在他的推动下，中国科学家开始系统研究一些具有重要生物学功能的蛋白质家族。梁栋材本人则专注于DNA损伤修复系统中的关键蛋白质。

DNA是生命的蓝图，但它在不断受到损伤。如果损伤不能及时修复，可能导致细胞死亡或癌变。梁栋材团队研究的HRR修复途径，是细胞修复DNA双链断裂的主要机制之一。他们试图解析这一途径中多个蛋白质的三维结构，理解它们如何协同工作，像“分子修理工”一样维护基因组的完整性。

06 结构生物学的“工具箱”

在梁栋材半个多世纪的科研生涯中，X射线晶体学始终是他的主要研究工具。这种方法的基本原理很像医学X光片：当X射线穿过晶体时，会被晶体中的原子散射；通过分析散射模式，可以反推出原子的排列方式。

但与医学X光片不同的是，蛋白质晶体非常微小（通常小于0.1毫米），且X射线与晶体的相互作用极其微弱。科学家需要旋转晶体，从数百个不同角度收集衍射数据，然后通过复杂的数学变换，将这些数据转换为三维电子密度图。

这个过程就像通过观察万花筒中不断变化的图案，反推出万花筒内部的结构。随着技术进步，同步辐射光源的出现极大推动了结构生物学的发展。同步辐射产生的X射线强度比常规X光机高出百万倍，使科学家能够研究更小、更难结晶的蛋白质。

梁栋材见证了这些技术进步，也推动了这些技术在中国的发展。他参与筹建了中国第一个同步辐射装置——北京同步辐射装置，并推动建立了专业的蛋白质晶体学线站，为中国结构生物学研究提供了先进平台。

07 从结构到功能：生命的逻辑

梁栋材常说：“结构是功能的载体，功能是结构的表现。”这句话概括了结构生物学的核心思想。

以酶为例，酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应。酶的特异性——只催化特定反应——完全取决于它的三维结构。酶的活性部位就像一把“锁”，只对特定“钥匙”（底物）开放。通过解析酶的三维结构，科学家能够理解这种特异性的分子基础，有时甚至能够改造酶，使其具有新的功能。

梁栋材团队研究的一些酶与人类疾病密切相关。通过解析这些酶的三维结构，他们希望能够设计出特异性抑制剂，为疾病治疗提供新思路。

在DNA修复蛋白的研究中，梁栋材团队发现，这些蛋白通常具有多个结构域，每个结构域执行特定功能：有的识别损伤部位，有的招募其他修复蛋白，有的催化修复反应。这些结构域通过灵活的连接区域组合在一起，像一台精密的分子机器。

08 传承与未来

如今，已经年过九旬的梁栋材仍然关注着结构生物学的发展。近年来，冷冻电镜技术的突破使得科学家能够在近原子分辨率下观察蛋白质复合物，甚至能够捕捉蛋白质在执行功能时的不同构象。

这些新技术正在改变结构生物学的研究方式。过去，科学家需要获得高质量晶体才能解析蛋白质结构；现在，对于难以结晶的蛋白质复合物，冷冻电镜提供了新的可能。梁栋材早期对胰岛素结构与功能关系的研究，为今天的动态结构生物学奠定了基础。

梁栋材培养了一批又一批年轻科学家，他们现在已经成为中国结构生物学的中坚力量。从胰岛素结构测定开始，中国结构生物学走过了从跟跑到并跑，甚至在某些领域领跑的历程。

在北京中关村，梁栋材曾经工作过的实验室依然灯火通明。新一代科学家正在解析更复杂的蛋白质机器：核孔复合物如何控制物质进出细胞核，染色质重塑复合物如何调节基因表达，神经递质受体如何传递信号。

这些研究都建立在梁栋材等老一辈科学家奠定的基础上。当年那场胰岛素结构测定的竞赛，不仅揭开了胰岛素的三维秘密，更重要的是开启了中国结构生物学研究的大门。梁栋材用他的一生证明，通过给蛋白质拍“X光片”，人类能够不断逼近生命的本质，解开自然的一个又一个谜题。