我是从松鼠会成员FUJIA的博客里了解了她在牛津大学的研究，也了解了我们司空见惯的蜘蛛丝吸引了世界上这么多研究者。fujia的host professor Dr. Fritz Vollrath在牛津大学的动物学系已经从事了近30年，从他的研究发表看来他起初是研究蜘蛛身上的寄生虫！而现在却对蜘蛛丝却情有独钟。在FV教授在Advanced materials期刊上最新发表的一篇综述文章可以比较全面地了解到当前对于蜘蛛丝研究的热点和难点。这是我读过综述中比较有启发性的一篇，不仅仅因为我是这个研究分支的门外汉，而是F. V.指出了若干很有创造性的研究思想。比如说他把蜘蛛丝在微观结构中的念珠结构类比为纳米金属和陶瓷，从而利用已有材料力学中的分析来估计蜘蛛丝的断裂强度。我想起若干年前自己在硕士阶段就写综述凑了一篇正规期刊的论文，现在看起来完全是搞翻译工作。如果现在大学还存在这种硕士生热衷于写综述论文的话
，估计以后中国情报部门的竞争会很激烈。

 蜘蛛丝的微观结构非常有意思，和骨骼以及贝壳等无机天然材料一样也存在着多尺度建构。简单地说是由一些链状的蛋白质在纳米尺度内多次重叠形成纳米‘畴’，单位畴内的重叠短链之间没有很强的价键联系，但是从结构来看形成短程的有序结构。这种在蛋白质链间缺乏有效连接的多尺度结构解释了为什么蜘蛛丝拥有很高的屈服强度但是弹性模量却非常低。

我觉得F. V.教授在讨论蜘蛛丝力学性能的时候所使用的术语和我们在讨论金属或者陶瓷材料时有少许的差异，这种差异实际上当初在和Fujia同学讨论的时候就感觉出来了。其中最典型的就是对于toughness的定义，在F. V.教授的文章中我发现这不是我们常说的韧性，而是plasticity，塑性或者说变形的能力。但是这稍微的区别并不妨碍讨论和交流，因为我发现蜘蛛丝的屈服强度居然有2GPa，这比陶瓷可强多了！

F.V.教授在这篇综述里面写到这么一段：

简单地理解就是希望上图中折叠的蛋白质链能够用一些矿物质元素有效地连接一下，因为很多氨基酸中存在着大量的氨基，这样很容易和金属离子配位。如何实现这个想法是个技术活，但是很快就德国科学家部分实现了。最新的Science利用原子层沉积技术（atomic layer deposition）将水蒸汽和含Ti、Al等金属有机前驱体作用在蜘蛛丝上(多次脉冲气相渗透)，结果发现部分金属离子能够渗透进入蛋白质并且crosslink某些疏松的链结构。实验表明经过这种处理后蜘蛛丝的弹性模量达到并超过F. V.教授预设的值（高达68GPa），屈服强度也达到4GPa。这确实是一个很振奋人心的结果。

不过作者对于强度提高的观点分析并不是很有新意，除了引用了两篇文章以外，就是依赖普通的材料表征手段。至于金属离子是不是真正存在于蛋白质结构中，从微弱的能谱是无法让人信服的。我觉得可能有更好的手段，比如使用荧光分析。通常来说金属离子的加入肯定会影响荧光效率或者寿命，这里面的系统分析是不是一种途径？

不过我觉得蜘蛛并不喜欢这样的补钙，太补了，这些TMA、TIP之类的金属有机前驱体也不好吃。更重要的是，自然的设计是以实用为目的，以蜘蛛丝当前的强度和塑性已经足够抓几个大飞蛾了，难道还要抓老鼠不成？而且蜘蛛一般都会选择风力比较小的地方编织（如发发兄的电脑边），完全没有必要到刮几级台风的地方捕鱼去。人类的‘更高更快更强’理念有时候真是太浪费了，需要反思。

参考文献：

1，Silk as a Biomimetic Ideal for Structural Polymers

2，Greatly Increased Toughness of Infiltrated Spider Silk

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