重组Arthromyces ramosus过氧化物酶具有与辣根过氧化物酶相似的底物特异性谱，但催化效率高达辣根过氧化物酶的 11 倍

Recombinant Arthromyces ramosus Peroxidase Has Similar Substrate Specificity Profiles as, but a Catalytic Efficiency up to 11-Fold Higher than, Horseradish Peroxidase

来源：JAFC

IF：5.895

摘要： 过氧化物酶是一种含血红素的酶，可以催化各种酚类和非酚类底物被H2O2氧化。辣根过氧化物酶（HRP）由于催化效率高、底物专一性广被深入研究和广泛应用。真菌Arthromyces ramosus过氧化物酶（ARP）具有广泛的底物专一性，对某些底物具有比HRP更高的催化效率，但是对ARP在晶体结构、生物降解和异源表达等方面的研究较少。ARP和Coprinopsis cinerea过氧化物酶（CiP）相似，只有一个氨基酸和O-糖基化不同，但用许多系统表达重组ARP和CiP的产量很低，缺乏足够量的酶限制了其研究和应用。GS115广泛用于过氧化物酶的高效表达。使用K.phaffii偏好密码子提高了表达水平和酶活，带有组氨酸标签的目的蛋白可经过镍柱纯化。ARP和HRP在酶活性部位共享保守的功能性氨基酸残基Arg52/38、Phe55/41、His56/42和Pro154/139。ARP对底物luminol和Orange II的催化效率高于HRP。但rARP和HRP的底物专一性和动力学参数没有很好的比较，特别是最佳条件下的构效关系。