科学网-N端前到肽的自催化和异催化处理促进C端纤连蛋白III型结构域介导的嗜热Vpr样蛋白酶的二聚体化-苏小运的博文

N端前到肽的自催化和异催化处理促进C端纤连蛋白III型结构域介导的嗜热Vpr样蛋白酶的二聚体化

2022-11-27 12:53

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Auto- and Hetero-Catalytic Processing of the N-Terminal Propeptide Promotes the C-Terminal Fibronectin Type III Domain-Mediated Dimerization of a Thermostable Vpr-like Protease

N端前到肽的自催化和异催化处理促进C端纤连蛋白III型结构域介导的嗜热Vpr样蛋白酶的二聚体化

来源：AEM

IF：5

摘要：类枯草杆菌丝氨酸蛋白酶具有一个保守的Asp、His和Ser催化三联体。蛋白酶家族的许多成员在催化残基His和Ser之间的区域含有一个蛋白酶相关结构域(PA)，以及一个C-末端延伸(CTE)。Vpr最先在枯草芽孢杆菌中发现，是一种次要的胞外蛋白酶，并在各种芽孢杆菌中保守存在。作者在嗜热脂肪芽胞杆菌WF146胞外发现了一种类Vpr蛋白酶并命名为BTV。类Vpr蛋白酶是作为前体合成的，包括一个信号肽、一个N端前肽、一个插入了PA结构域的催化结构域和一个至少包括一个结构域的CTE，结构复杂。剖析类Vpr蛋白酶的各个结构域在酶的结构保持和催化活性中的作用是非常重要的。