苏小运
P450TT中铁氧还蛋白的构象变化使电子有效转移至血红素
2021-4-14 22:19
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P450TT中铁氧还蛋白的构象变化使电子有效转移至血红素


Conformational Motion of Ferredoxin Enables Efficient Electron Transfer to Heme in the Full-Length P450TT


来源:JACS


IF:15.1


摘要:细胞色素P450单加氧酶(P450)是用于天然产物生物合成、异生代谢和生物技术的多功能生物催化剂。在P450s中,O2活化所需的电子由NAD(P)H通过氧化还原伙伴介导的逐步电子转移(ETs)提供。虽然人们对P450s的催化循环机制有很多了解,但对长程内皮素的机制却知之甚少。最近,全长P450TT的第一个晶体结构被解决了。这使我们能够通过使用分子动力学模拟来破译含[2Fe–2S]铁氧还蛋白和血红素之间的结构域间ET机制。与晶体结构中[2Fe–2S]簇远离血红素-Fe的“远端”构象相反,我们的模拟显示[2Fe–2S]的“近端”构象远离血红素-Fe的∨17[和13.7[边对边],这可能使结构域间ET成为可能。确定了参与内皮素途径和结构域间络合的关键残基,其中一些已经被最近的突变研究证实。发现铁氧还蛋白在“远端”和“近端”之间的构象转变主要受铁氧还蛋白结构域和其他两个结构域之间的长程静电相互作用控制。此外,我们的模拟表明,全长P450TT利用了一个灵活的ET途径,类似于P450Scc或P450cam。因此,这项研究提供了还原酶结构域和血红素结构域之间内皮素过程的统一图像。





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